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  • Chimie

Laboratoire des biomolécules | LBM

  • Unité mixte de recherche

Le LBM a été créé en 2009 par fusion des unités CNRS 8642 et 7613, regroupant des compétences fortes en chimie des biomolécules (peptides, protéines, complexes métalliques, polysaccharides, lipides). Les activités de recherche du LBM sont orientées vers la compréhension et le contrôle du fonctionnement du vivant, ainsi que vers les développements méthodologiques et instrumentaux. Les projets du LBM sont essentiellement consacrés à la conception de nouvelles stratégies et/ou d’outils en chimie analytique, chimie organique, chimie inorganique, biophysique, biochimie, biologie et physiopathologie, d’observer, de comprendre, voire de contrôler les mécanismes fondamentaux du vivant, et d’analyser au niveau moléculaire les dysfonctionnements spécifiques associés à certaines pathologies humaines. Les pôles de recherche du LBM sont localisés au département de chimie de l'ENS (site Lhomond) et à Sorbonne Université (campus Pierre et Marie Curie).

 

Publié le 20/01/2020 - Mis à jour le 16/12/2024

Équipes

 

Direction

  • Olivier Lequin

Direction adjointe

  • Clotilde Policar
  • Fabienne Burlina

Administration

Autres tutelles

  • Centre National de la Recherche Scientifique | CNRS
  • Personnels d'appui à la recherche : 13
  • Doctorants : 30
  • Post-doctorants : 10

Publications sur HAL - Archive ouverte

Toutes les publications sur HAL
  • Article dans une revue

Lys716 in the transmembrane domain of yeast mitofusin Fzo1 modulates anchoring and fusion

Raphaëlle Versini, Marc Baaden, Laetitia Cavellini, Mickaël M Cohen, Antoine Taly, Patrick F.J. Fuchs

Outer mitochondrial membrane fusion, a vital cellular process, is mediated by mitofusins. However, the underlying molecular mechanism remains elusive. We have performed extensive multiscale molecular dynamics simulations to predict a model of the transmembrane (TM) domain of the yeast mitofusin…, La fusion de la membrane mitochondriale externe, un processus cellulaire vital, est médiée par les mitofusines. Cependant, le mécanisme moléculaire sous-jacent reste encore obscur. Nous avons réalisé des simulations de dynamique moléculaire multiéchelles étendues pour prédire un modèle du domaine…

Structure, 2024, 32 (11), pp.1997-2012.e7. ⟨10.1101/2023.09.22.559002⟩. ⟨hal-04299450⟩

  • Article dans une revue

Translocation of cell-penetrating peptides involving calcium-dependent interactions between anionic glycosaminoglycans and phosphocholine bilayer

Bingwei He, Sonia Khemaissa, Sébastien Cardon, Rodrigue Marquant, Françoise Illien, Delphine Ravault, Fabienne Burlina, Emmanuelle Sachon, Astrid Walrant, Sandrine Sagan

Cell-penetrating peptides can internalize ubiquitously in many, if not all, cell types. To explore the specific targeting issue of cell-penetrating peptides (CPPs), we studied glycosaminoglycan (GAG)-binding peptides previously identified in Otx2 and En2 homeoproteins (HPs), alone or extended with…

Chemrxiv, 2024, ⟨10.26434/chemrxiv-2024-6gh53⟩. ⟨hal-04744664⟩

  • Article dans une revue

Multimode Masers of Thermally Polarized Nuclear Spins in Solution NMR

Vineeth Francis Francis Thalakottoor Jose Chacko, Alain Louis-Joseph, Daniel Abergel

We present experimental single and multimode sustained 1 H NMR masers in solution on thermally polarized spins at room temperature and 9.4 T achieved through the electronic control of radiation feedback (radiation damping). Our observations illustrate the breakdown of the usual three-dimensional…

Physical Review Letters, 2024, 133 (15), pp.158001. ⟨10.1103/PhysRevLett.133.158001⟩. ⟨hal-04753220⟩

  • Cours

Introduction à la programmation Python pour la biologie

Patrick F. J. Fuchs, Pierre Poulain

Master. Programmation Python, Paris, France. 2024, pp.385. ⟨hal-03264103v5⟩

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Coordonnées

Adresse physique

LBM, Sorbonne Université, 4 place Jussieu, Tour 33-23 – 4e et 5e étage, – 75005 Paris // LBM, École Normale Supérieure, 24 rue Lhomond, 75005 Paris
Adresse physique (1)
Laboratoire des BioMolécules
Sorbonne Université
Faculté des Sciences et Ingénierie
Campus Pierre et Marie Curie
Tour 33-23 – 4è et 5è étage
4 place Jussieu – 75005 Paris
Adresse physique (2)
Laboratoire des BioMolécules
École Normale Supérieure
Département de Chimie
24, rue Lhomond
75005 Paris
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