• Biologie
  • Chimie

Laboratoire des biomolécules | LBM

  • Unité mixte de recherche

Le LBM a été créé en 2009 par fusion des unités CNRS 8642 et 7613, regroupant des compétences fortes en chimie des biomolécules (peptides, protéines, complexes métalliques, polysaccharides, lipides). Les activités de recherche du LBM sont orientées vers la compréhension et le contrôle du fonctionnement du vivant, ainsi que vers les développements méthodologiques et instrumentaux. Les projets du LBM sont essentiellement consacrés à la conception de nouvelles stratégies et/ou d’outils en chimie analytique, chimie organique, chimie inorganique, biophysique, biochimie, biologie et physiopathologie, d’observer, de comprendre, voire de contrôler les mécanismes fondamentaux du vivant, et d’analyser au niveau moléculaire les dysfonctionnements spécifiques associés à certaines pathologies humaines. Les pôles de recherche du LBM sont localisés au département de chimie de l'ENS (site Lhomond) et à Sorbonne Université (campus Pierre et Marie Curie).

 

Publié le 20/01/2020 - Mis à jour le 16/12/2024

Équipes

 

Direction

  • Olivier Lequin

Direction adjointe

  • Clotilde Policar
  • Fabienne Burlina

Administration

Autres tutelles

  • Centre National de la Recherche Scientifique | CNRS
  • Personnels d'appui à la recherche : 13
  • Doctorants : 30
  • Post-doctorants : 10

Publications sur HAL - Archive ouverte

Toutes les publications sur HAL
  • Article dans une revue

BDNF exerts an NRF2-dependent cytoprotective function via a receptor-independent pathway

Julia Fath, Franck Brouillard, Damien Claverie, Alexandre Cabayé, Philippe Nuss, Serge Chwetzoff, Romain Coppée, Tahar Bouceba, Elodie Bouvier, Victoria Poillerat, Myriam Salameh, Jenny Molet, Aïda Padilla-Ferrer, Marion Russeau, Philippe Couvert, Sabine Lévi, Francine Acher, Marie-Pierre Golinelli-Cohen, Gérard Chassaing, Germain Trugnan, Christophe Bernard, Jean-Jacques Bénoliel, Chrystel Becker

The ancestral and ubiquitous KEAP1-NRF2 cellular defense system is controlled by chemical inducers and intracellular proteins. Here, we show that an extracellular protein, BDNF, can directly control this cytoprotective system via a receptor-independent pathway. Thanks to a highly conserved C-…

Cell Reports, 2025, 44 (12), pp.116587. ⟨10.1016/j.celrep.2025.116587⟩. ⟨hal-05383241⟩

  • Pré-publication, Document de travail

Characterizing drug activity with sensitive interactomes in human living cells

Cindy Kundlacz, Nawal Hajj Sleiman, Frédéric Marmigère, Benjamin Gillet, Sandrine Hughes, Laurent Gilquin, Hélène Duplus, Agnès Dumont, Gaël Yvert, Françoise Bleicher, Arnaud Gautier, Isabelle Coste, Toufic Renno, Samir Merabet

A number of human diseases results from abnormal protein-protein interactions (PPIs) involving key regulatory proteins. Therefore, an important strategy in therapeutics consists in developing inhibitory molecules that should ideally be specific for the aberrant PPI. In this context, it is critical…

2025. ⟨hal-05384174⟩

  • Pré-publication, Document de travail

Targeted fluorescent lipid microparticles for quantitative measurement of phagosomal pH

Sophie Michelis, Héloïse Uhl, Florence Niedergang, Jacques Fattaccioli, Blaise Dumat, Jean-Maurice Mallet

ABSTRACT Phagosomal acidification plays a pivotal role in pathogen destruction and immune signaling, yet tools capable of reporting these biochemical changes with spatial and mechanistic precision remain scarce. A modular biosensing strategy is presented in which BODIPY-derived hydrophilic…

2025. ⟨hal-05378794⟩

  • Pré-publication, Document de travail

An Engineered Iron-Based MOF for siRNA Delivery Targeting Chemotherapy-Resistant Triple-Negative Breast Cancer

Xin Ma, Qiye Xi, Fushan Sun, Yutong Li, Jean-Maurice Mallet, Mathilde Lepoitevin, Meng Yu, Christian Serre

Triple-negative breast cancer (TNBC) remains one of the most aggressive and treatment-resistant malignancies. Herein, we report a glutathione-responsive nanoplatform based on nanoparticles of the mesoporous iron MOF MIL-100(Fe) functionalized with linear polyethyleneimine (LPEI), designed for…

2025. ⟨hal-05344381⟩

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Contacts

Adresse physique

LBM, Sorbonne Université, 4 place Jussieu, Tour 33-23 – 4e et 5e étage, – 75005 Paris // LBM, École Normale Supérieure, 24 rue Lhomond, 75005 Paris
Adresse physique (1)
Laboratoire des BioMolécules
Sorbonne Université
Faculté des Sciences et Ingénierie
Campus Pierre et Marie Curie
Tour 33-23 – 4è et 5è étage
4 place Jussieu – 75005 Paris
Adresse physique (2)
Laboratoire des BioMolécules
École Normale Supérieure
Département de Chimie
24, rue Lhomond
75005 Paris
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