• Biologie

Laboratoire de biologie moléculaire et cellulaire des eucaryotes | LBMCE

  • Unité mixte de recherche

Notre laboratoire développe des projets de recherche ayant pour objectif de comprendre les mécanismes moléculaires fondamentaux des organismes unicellulaires eucaryotes, tels que la levure Saccharomyces cerevisiae ou l'algue verte unicellulaire Chlamydomonas reinhardtii, par des approches multidisciplinaires. Nous combinons la génétique, la biologie moléculaire et cellulaire, la biochimie, la protéomique, la biophysique, la biologie structurale et la modélisation mathématique.  Nous nous intéressons en particulier à la dynamique des organites, à la plasticité du génome linéaire et à la maturation des macromolécules d'ARN et des protéines.

Publié le 20/01/2020 - Mis à jour le 13/12/2024

Équipes

Direction

  • Maria-Teresa Teixeira

Administration

Tutelle hébergeante

  • Centre National de la Recherche Scientifique | CNRS

Autres tutelles

  • Sorbonne Université
  • Enseignants-chercheurs : 6
  • Chercheurs : 6
  • Personnels d'appui à la recherche : 8
  • Doctorants : 6
  • Post-doctorants : 2
  • Microscope à fluorescence motorisé, équipement microfluidique including plasma cleaner
  • MinION sequencing Oxford Nanopore Technologies
  • Accuri cytometer
  • Akta purifier
  • Pulse Field Gel Electrophoresis Biometra

Publications sur HAL - Archive ouverte

Toutes les publications sur HAL
  • Article dans une revue

Lys716 in the transmembrane domain of yeast mitofusin Fzo1 modulates anchoring and fusion

Raphaëlle Versini, Marc Baaden, Laetitia Cavellini, Mickaël M Cohen, Antoine Taly, Patrick F.J. Fuchs

Outer mitochondrial membrane fusion, a vital cellular process, is mediated by mitofusins. However, the underlying molecular mechanism remains elusive. We have performed extensive multiscale molecular dynamics simulations to predict a model of the transmembrane (TM) domain of the yeast mitofusin…, La fusion de la membrane mitochondriale externe, un processus cellulaire vital, est médiée par les mitofusines. Cependant, le mécanisme moléculaire sous-jacent reste encore obscur. Nous avons réalisé des simulations de dynamique moléculaire multiéchelles étendues pour prédire un modèle du domaine…

Structure, 2024, 32 (11), pp.1997-2012.e7. ⟨10.1101/2023.09.22.559002⟩. ⟨hal-04299450⟩

  • Article dans une revue

Hog1 acts in a Mec1-independent manner to counteract oxidative stress following telomerase inactivation in Saccharomyces cerevisiae

Bechara Zeinoun, Maria Teresa Teixeira, Aurélia Barascu

Replicative senescence is triggered when telomeres reach critically short length and activate permanent DNA damage checkpoint-dependent cell cycle arrest. Mitochondrial dysfunction and increase in oxidative stress are both features of replicative senescence in mammalian cells. However, how reactive…

Communications Biology, 2024, 7 (1), pp.761. ⟨10.1038/s42003-024-06464-3⟩. ⟨hal-04784809⟩

  • Poster de conférence

Beyond tRNA splicing and No Go mRNA Decay, the Importance of the RNA Kinase Trl1

Rénette Saint-Fort, Sébastien Chamois, Cristina Panozzo, Lionel Benard

Trl1 is a well-characterized factor with RNA kinase (KIN), cyclic phosphodiesterase activity (CDP), and ligase activities (LIG) essential for tRNA processing. Indeed, splicing of tRNAs is known to generate 5’OH-intronic RNAs, which require Trl1 kinase activity to permit their degradation by Xrn1.…

RNA 2024, May 2024, Edimbourg (Ecosse), United Kingdom. ⟨hal-04643289⟩

  • Communication dans un congrès

Coupling mRNA and peptide degradation pathways into the ribosome-associated quality control

Ferrand Gabin, Claire Torchet, Benard Lionel

Accumulation of impaired proteins poses a critical issue for all cells, and elaborate quality control systems have evolved to minimize their effects. In particular, cells have developed failsafe mechanisms to cope with deleterious ribosomal stalls that result from damaged mRNA. Though temporary…

RNA meeting 2024, FASEB, May 2024, Edingburgh, United Kingdom. ⟨hal-04802392⟩

Toutes les publications sur HAL

Coordonnées

Adresse physique

LBMCE, Institut de Biologie Physico-Chimique (IBPC), 13 rue Pierre et Marie Curie
75005 Paris

Adresse postale

LBMCE, Institut de Biologie Physico-Chimique (IBPC), 13 rue Pierre et Marie Curie
75005 PARIS
Adresse physique
LBMCE
Institut de Biologie Physico-Chimique (IBPC)
13 Rue Pierre et Marie Curie
75005 Paris
1

Liens utiles

  1. Événements LBMCE
  2. Actualités LBMCE