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Laboratoire de chimie des processus biologiques | LCPB

  • Unité mixte de recherche

Les projets de recherche de l'unité s'inscrivent dans le domaine de la chimie moléculaire, inorganique (chimie de coordination et chimie et organométallique) et biologique (chimie des protéines). Ils impliquent la mise en œuvre de compétences en synthèse chimique, organique et inorganique, en analyse chimique (électrochimie en particulier) et en catalyse, ainsi qu’en enzymologie et en biologie structurale. Une activité importante de cristallisation de protéines et détermination de leurs structures tridimensionnelles s’appuie sur une plate-forme de haute technicité (boite à gants, robots, microscopes). Les systèmes étudiés sont des enzymes complexes dont l'intérêt réside aussi bien dans leur organisation structurale, leur réactivité chimique (mécanismes enzymatiques), que dans les applications potentielles notamment dans le domaine de la santé, de l’énergie ou de la biocatalyse. On peut citer les hydrogénases naturelles et artificielles (projet 1), les enzymes (flavoprotéines et métalloenzymes) de biosynthèse de l’ubiquinone (projet 2) ou les enzymes de maturation des acides nucléiques (projet 3).
Ces systèmes, plus particulièrement leurs sites actifs, constituent par ailleurs des sources d'inspiration pour les chimistes de synthèse. Cette approche de chimie biomimétique ou bioinspirée permet de développer des catalyseurs originaux, notamment pour des applications dans le domaine des nouvelles technologies de l'énergie. Il s’agit plus particulièrement de mettre au point des électrodes et photoélectrodes pour des dispositifs de stockage des énergies renouvelables (solaire) par la (photo)décomposition de l'eau en hydrogène et en oxygène ou par la réduction du CO2 en molécules carbonées riches en énergie (projet 1).

  • Projet 1 : Photosynthèse artificielle : transformation de l'eau et du dioxyde de carbone en carburants
  • Projet 2 : Complexe multi-protéique de biosynthèse de l'ubiquinone : études biochimiques et structurales
  • Projet 3 : Enzymes de maturation de l'ARN

Publié le 22/04/2020 - Mis à jour le 13/12/2024

Direction

  • Marc Fontecave

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Autres tutelles

  • Centre National de la Recherche Scientifique | CNRS
  • Sorbonne Université

Plateforme de cristallisation de protéines

Publications

  1. Publications LCPB

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Light-Activated Artificial CO 2 -Reductase: Structure and Activity

Raphaël J. Labidi, Bruno Faivre, Philippe Carpentier, Julien Pérard, Philipp Gotico, Yun Li, Mohamed Atta, Marc Fontecave

<p>Light-dependent reduction of carbon dioxide (CO 2 ) into value-added products can be catalyzed by a variety of molecular complexes. Here we report a rare example of a structurally characterized artificial enzyme, resulting from the combination of a heme binding protein, heme oxygenase,…

Journal of the American Chemical Society, 2024, 146 (41), pp.28296-28305. ⟨10.1021/jacs.4c08927⟩. ⟨hal-04735117⟩

  • Article dans une revue

Experimental and computational aspects of molecular frustrated Lewis pairs for CO2 hydrogenation: en route for heterogeneous systems?

Riddhi Kumari Riddhi, Francesc Penas-Hidalgo, Hongmei Chen, Elsje Alessandra Quadrelli, Jérôme Canivet, Caroline Mellot-Draznieks, Albert Solé-Daura

Catalysis plays a crucial role in advancing sustainability. The unique reactivity of frustrated Lewis pairs (FLPs) is driving an ever-growing interest in the transition metal-free transformation of small molecules like CO2 into valuable products. In this area, there is a recent growing incentive to…

Chemical Society Reviews, 2024, 53 (19), pp.9874 - 9903. ⟨10.1039/d3cs00267e⟩. ⟨hal-04788684v2⟩

  • Article dans une revue

[4Fe-4S]-dependent enzymes in non-redox tRNA thiolation

Sylvain Gervason, Sambuddha Sen, Marc Fontecave, Béatrice Golinelli-Pimpaneau

Post-transcriptional modification of nucleosides in transfer RNAs (tRNAs) is an important process for accurate and efficient translation of the genetic information during protein synthesis in all domains of life. In particular, specific enzymes catalyze the biosynthesis of sulfur-containing…

Biochimica et Biophysica Acta - Molecular Cell Research, 2024, 1871 (7), pp.119807. ⟨10.1016/j.bbamcr.2024.119807⟩. ⟨hal-04679950⟩

  • Article dans une revue

Exploring a unique class of flavoenzymes: Identification and biochemical characterization of ribosomal RNA dihydrouridine synthase

Sabrine Toubdji, Quentin Thullier, Lea-Marie Kilz, Virginie Marchand, Yifeng Yuan, Claudia Sudol, Catherine Goyenvalle, Olivier Jean-Jean, Simon Rose, Stephen Douthwaite, Léo Hardy, Zeynep Baharoglu, Valérie de Crécy-Lagard, Mark Helm, Yuri Motorin, Djemel Hamdane, Damien Brégeon

Dihydrouridine (D), a prevalent and evolutionarily conserved base in the transcriptome, primarily resides in tRNAs and, to a lesser extent, in mRNAs. Notably, this modification is found at position 2449 in the Escherichia coli 23S rRNA, strategically positioned near the ribosome’s peptidyl…

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2024, 121 (32), pp.e2401981121. ⟨10.1073/pnas.2401981121⟩. ⟨hal-04734945⟩

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Laboratoire de Chimie des Processus Biologiques, Collège de France, 11 Place Marcelin Berthelot, 75231 Paris
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Collège de France
11 Place Marcelin Berthelot, 75231 Paris
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Lien utile

  1. Chaire Chimie des processus biologiques du Collège de France